Please use this identifier to cite or link to this item:
https://hdl.handle.net/11147/4766
Full metadata record
DC Field | Value | Language |
---|---|---|
dc.contributor.advisor | Şanlı Mohamed, Gülşah | en_US |
dc.contributor.author | Öz, Yasin | - |
dc.date.accessioned | 2017-01-31T07:44:28Z | - |
dc.date.available | 2017-01-31T07:44:28Z | - |
dc.date.issued | 2016-07 | - |
dc.identifier.citation | Öz, Y. (2016). Immobilization of thermophilic esterase on magnetic cornstarch nanoparticles for biological applications. Unpublished master's thesis, İzmir Institute of Technology, İzmir, Turkey | en_US |
dc.identifier.uri | http://hdl.handle.net/11147/4766 | - |
dc.description | Thesis (Master)--İzmir Institute of Technology, Chemistry, İzmir, 2016 | en_US |
dc.description | Full text release delayed at author's request until 2016.12.27 | en_US |
dc.description | Includes bibliographical references (leaves: 51-54) | en_US |
dc.description | Text in English; Abstract: Turkish and English | en_US |
dc.description | x, 56 leaves | en_US |
dc.description.abstract | In last three decades, even the role of enzymes for biological and industrial applications has become more worthy, enzymes also have some defects. The enzyme immobilization allows to overcome these defects by improving abilities of reusing of catalysts by multiple times, easier reactor operation and product separation. Due to its potential use in biological and industrial applications, isolated thermophilic esterase from Geobacillus sp. was immobilized on magnetic cornstarch nanoparticles. In order to determine activity performance of immobilized enzyme, the effects of temperature, pH and some chemicals on enzyme activity were investigated. The results have shown that after immobilization, the relative activity of immobilized esterase has increased to 80% at 80 0C in comparison to free esterase. Therewithal, the reusability of immobilized esterase has increased fourfold in comparison to free esterase. The magnetic character of the support media has brought ease to separate biocatalysts from reaction media. | en_US |
dc.description.abstract | Geçtiğimiz son otuz yılda, enzimlerin biyolojik ve endüstriyel uygulamalardaki rolü her ne kadar değerlendiysede, bazı kusurları da vardır. Enzim sabitlemesi, bu kusurların üstesinden gelinerek, katalizörün birçok defa kullanılmasına, reaksion sırasında daha kolay aktivleşmesine ve enzimlerin reaksiyon ortamından kolay ayrılmasına olanak sağlamaktadır. Biyolojik ve endüstriyel uygulamalarda olası kullanımından dolayı, Geobacillus sp. türünden izole edilen termofilik estaraz manyetik mısır nişastası nanoparçacıkları üzerine sabitlendi. Sabitlenmiş enzimin aktivite performansına karar vermek için, sıcaklık, pH ve bazı kimyasal maddelerin bağlı enzim aktivitesi üzerindeki etkileri araştırıldı. Enzimlerin bağlanmasının ardından sonuçlar gösterdi ki, sabitlenmiş esterazın bağıl aktivitesi, serbest enzime kıyasla 80 0C sıcaklıkta %80 arttı. Ayrıca serbest esteraz ile kıyaslandığında, sabitlenmiş esterazın tekrar kullanılabilirliği dört kat arttı. Bağlanılan maddenin manyetik özelliği biyokatalizörleri ortamdan ayırmak için kolaylık sağladı. | en_US |
dc.language.iso | en | en_US |
dc.publisher | Izmir Institute of Technology | en_US |
dc.rights | info:eu-repo/semantics/openAccess | en_US |
dc.subject | Enzymes | en_US |
dc.subject | Magnetic cornstarch nanoparticles | en_US |
dc.subject | Geobacillus sp. | en_US |
dc.subject | Nanoparticles | en_US |
dc.title | Immobilization of thermophilic esterase on magnetic cornstarch nanoparticles for biological applications | en_US |
dc.title.alternative | Termofilik esterazin biyolojik çalışmalar için manyetik mısır nişastası nanoparçacıkları üzerine bağlanması | en_US |
dc.type | Master Thesis | en_US |
dc.institutionauthor | Öz, Yasin | - |
dc.department | Thesis (Master)--İzmir Institute of Technology, Chemistry | en_US |
dc.relation.publicationcategory | Tez | en_US |
item.openairecristype | http://purl.org/coar/resource_type/c_18cf | - |
item.grantfulltext | open | - |
item.cerifentitytype | Publications | - |
item.fulltext | With Fulltext | - |
item.openairetype | Master Thesis | - |
item.languageiso639-1 | en | - |
Appears in Collections: | Master Degree / Yüksek Lisans Tezleri |
Files in This Item:
File | Description | Size | Format | |
---|---|---|---|---|
T001520.pdf | MasterThesis | 1.66 MB | Adobe PDF | View/Open |
CORE Recommender
Page view(s)
132
checked on Nov 25, 2024
Download(s)
110
checked on Nov 25, 2024
Google ScholarTM
Check
Items in GCRIS Repository are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.