Please use this identifier to cite or link to this item: https://hdl.handle.net/11147/12629
Full metadata record
DC FieldValueLanguage
dc.contributor.advisorAtaman, Evrentr
dc.contributor.authorÇevlikli, Mustafatr
dc.date.accessioned2022-12-02T08:39:03Z-
dc.date.available2022-12-02T08:39:03Z-
dc.date.issued2022-07en_US
dc.identifier.urihttps://hdl.handle.net/11147/12629-
dc.identifier.urihttps://tez.yok.gov.tr/UlusalTezMerkezi/TezGoster?key=sELqxhTlFGAjsbjOuuiyCBYGRcoCAUszdV_4jDwMZYa8UrcAJKFheaG0XRn1GFVH-
dc.descriptionThesis (Master)--Izmir Institute of Technology, Physics, Izmir, 2022en_US
dc.descriptionIncludes bibliographical references (leaves. 35-39)en_US
dc.descriptionText in English; Abstract: Turkish and Englishen_US
dc.description.abstractWith Covid-19 pandemic, the scientific studies over viruses gained a big acceleration. Some of these studies show that SARS-CoV-2 can infect through direct ways from a patient. Besides that, surfaces that are contaminated from adsorption of the virus can indirectly infect a person. Because of this, the studies on the interaction between viruses and environment is an important field on virus studies. Spike proteins which project out from protective structure called lipid bilayer and they are outmost elements of SARS-CoV-2 viruses. Spike proteins play a vital role on functions like viral entry to the host cell and attachment to the surfaces. Purpose of this study is to contribute to the existing knowledge about surface interaction of these proteins which have an important role on virus-surface interactions. Because of the complicated physical and chemical form of proteins, in this study, the interaction of amino acids, which are building block of proteins, with metal surfaces are investigated. 0.01M, 0.02M and 0.05M L-cysteine and L-methionine aqueous solution was dropped to the metals frequently used in daily life, chrome (Cr) and iron (Fe) polycrystalline substrates and left to dry out at room temperature and under atmospheric conditions. Since the water solubility of L-cystine is low, only a saturated solution of Lcystine was prepared and same process was applied. After, dried out samples were analyzed with x-ray photoelectron spectroscopy (XPS). Functional sulfur groups on L-cysteine/Cr, L-methionine/Cr and L-Methionine/Fe system stayed intact. On the other hand, sulfur atoms on L-Cysteine/Fe system oxidized and formed --SO x species. While all other systems behaved oppositely, the amount of protonated functional amino species (􀵆􀜰􀜪􀬷 􀬾) on L-methionine/Fe system decreased relative to functional amino group (􀵆􀜰􀜪􀬶) with increase in coverage. Due to surface amino acid interaction of L-methionine in different substrates, binding energy of sulfur on iron was measured 1 eV lower than on chromium. In L-cystine/Cr system, while disulfide bonds stayed intact, 􀵆􀜰􀜪􀬶 and 􀵆􀜰􀜪􀬷 􀬾 functional groups were observed on the surface together.en_US
dc.description.abstractCOVID-19 pandemisiyle birlikte virüsler hakkında yapılan bilimsel araştırmalar büyük bir hız kazandı. SARS-CoV-2 temelde hava yoluyla bulaşan bir virüstür fakat yapılan bazı çalışmalar virüslerin yüzeylere tutunup belirli bir zaman aralığında bu yüzeylere temas eden kişilere de bulaşabilme ihtimalinin olduğunu ortaya koymuştur. Bu nedenle virüslerin yüzeylerle etkileşimlerinin incelenmesi bu araştırmalar içerisinde önemli bir alan olarak karşımıza çıkmaktadır. Diken proteinler SARS-CoV-2 virüsünün dış çeperinde bulunan koruyucu lipit zarına bağlı ve diken gibi dışarı doğru çıkan yapılardır. Virüslerin konak hücreye girmesi ve farklı yüzeylere tutunması gibi süreçlerde diken proteinler birinci derecede rol üstlenmektedir. Bu çalışmanın amacı, virüs-yüzey etkileşimlerinde kilit rol oynayan bu proteinlerin yüzeylerle etkileşimleri konusunda var olan bilgi birikimine katkı sağlamaktır. Proteinlerin karmaşık fiziksel ve kimyasal yapılarından dolayı, bu çalışmada, proteinlerin yapıtaşları olan amino asitlerin, metal yüzeylerle etkileşimleri incelenmiştir. Günlük hayatta sıkça kullanılan metallerden krom (Cr) ve demirin (Fe) polikristal alt taşları üzerine 0.01 M, 0.02 M ve 0.05 M derişimlerinde L-sistein ve L-metiyonin sulu çözeltileri damlatılıp, oda sıcaklığında ve atmosferik ortamda kurumaya bırakıldı. Çözünürlüğü daha düşük olan L-sistin bileşiği ile sadece doymuş bir çözelti hazırlanarak aynı işlemler yapıldı. Çözeltiler kuruduktan sonra örnekler aşırı yüksek vakum (UHV) sistemine konuldu ve x-ışını fotoelektron spektroskopisi (XPS) yöntemi ile analiz edildi. L-sistein/Cr, L-metiyonin/Cr ve L-metiyonin/Fe sistemlerinde moleküllerde bulunan sülfür içeren fonksiyonel gruplar bozulmazken, L-sistein/Fe sisteminde 􀵆􀜵􀜱􀯫 türünde sülfür gözlemlendi. Diğer sistemler tam tersi davranış sergilerken, Lmetiyonin/Fe sisteminde proton kazanmış amino fonksiyonel grubunun (􀵆􀜰􀜪􀬷􀬾) miktarının yüzeydeki molekül miktarıyla birlikte amino grubuna (􀵆􀜰􀜪􀬶) göre azaldığı gözlendi. L-metiyonindeki sülfür atomunun yüzey etkileşimleri sebebiyle Fe alt taşta, Cr’ye göre 1 eV daha düşük bağlanma enerjisi ölçüldü. L-sistin/Cr sisteminde disülfür bağları korunurken, yüzeyde 􀵆􀜰􀜪􀬶 ve 􀵆􀜰􀜪􀬷 􀬾 fonksiyonel grupları birlikte gözlemlendi.tr
dc.format.extentvii, 39 leavesen_US
dc.language.isoenen_US
dc.publisherIzmir Institute of Technologyen_US
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccessen_US
dc.subjectSARS CoV-2en_US
dc.subjectAmino acidsen_US
dc.subjectSulfur amino acidsen_US
dc.subjectMetal surfacesen_US
dc.titleInteractions between metal surfaces and sulfur-containing amino acidsen_US
dc.title.alternativeSülfür içeren amino asitlerin metal yüzeylerle etkileşimleritr
dc.typeMaster Thesisen_US
dc.authorid0000-0002-5636-4634en_US
dc.departmentThesis (Master)--İzmir Institute of Technology, Physicsen_US
dc.relation.publicationcategoryTezen_US
dc.identifier.yoktezid749461en_US
item.grantfulltextopen-
item.openairetypeMaster Thesis-
item.fulltextWith Fulltext-
item.cerifentitytypePublications-
item.openairecristypehttp://purl.org/coar/resource_type/c_18cf-
item.languageiso639-1en-
Appears in Collections:Master Degree / Yüksek Lisans Tezleri
Files in This Item:
File Description SizeFormat 
10486889.pdfMaster Thesis5.23 MBAdobe PDFView/Open
Show simple item record



CORE Recommender

Page view(s)

82
checked on May 6, 2024

Download(s)

38
checked on May 6, 2024

Google ScholarTM

Check





Items in GCRIS Repository are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.